Les partenaires publicitaires:

Structure de la trypsine

La trypsine est une enzyme dont le rôle est de dégrader les molécules de protéines alimentaires dans leurs composants peptides et acides aminés. Il est souvent désigné comme proteinase (une enzyme protéolytique). Le système digestif, dans son ensemble, agit avec le concours de trois proteinases primaires qui comprennent la trypsine, la pepsine, et la chymotrypsine. Tous les trois protéinases travaillent ensemble pour décomposer les protéines.

  • Molécule
    Molécule

Les Faits

  • La digestion commence dans l'estomac et se poursuit dans l'intestin grêle, où se trouve la trypsine. L'intestin grêle a un niveau de pH d'environ 8, ce qui signifie qu'il est légèrement alcalin, idéal pour l'activité enzymatique maximale. À 5 degrés Celsius, la trypsine (sous forme de poudre sèche) est stable depuis de nombreuses années.

Introduction



  • La trypsine est produite par le pancréas, et il est très semblable dans sa structure, dans la composition chimique, et dans le mécanisme d'action de la chymotrypsine, la protéinase pancréatique primaire. En particulier, les deux enzymes contiennent des résidus d'histidine (un acide aminé essentiel) et une serine (composé organique), en des sites actifs des enzymes.

Structure




  • La trypsine est formée par le clivage (ou rapprochement) de trypsinogène précurseur inactif (enzyme pancréatique), selon la "Les enzymes de biologie moléculaire" par Michael M. Burrell. Il est ensuite activé par un clivage protéolytique limitée à une seule liaison peptidique et le processus est catalysée par de nombreuses enzymes dont protéases de moisissure, entérokinase, et se trypsine. En outre, la trypsine est actif seulement contre les liaisons peptidiques molécules de protéines qui ont des groupes carboxyle donnés par les acides aminés arginine et lysine.

Spécification

  • De toutes les enzymes protéolytiques, la trypsine est plus restrictive en termes de nombre de liaisons chimiques qu'il casse. En particulier, son activité de protease est limitée à des chaînes latérales chargées positivement de la lysine et l'arginine. En outre, selon Burrell, la trypsine a également la capacité d'hydrolyser des liaisons ester et amide des dérivés synthétiques de la lysine et l'arginine.

Considérations

  • Dans les années 1970, la trypsine a été isolé à partir d'une variété de sources, dont l'orignal, la baleine, l'éléphant de mer, les porcs, les humains, et l'aiguillat. Il a la capacité de présenter à la fois estérase (une enzyme qui sépare les esters d'un acide et dans un Acohol) et amidase (une enzyme qui catalyse les réactions chimiques) activités. La trypsine est inhibée par une variété de composés organophosphorés qui comprennent un inhibiteur naturel de la trypsine (qui se trouve dans le pancréas) et le fluorophosphate de diisopropyle. D'autres inhibiteurs comprennent les haricots de Lima, les blancs d'œufs et le soja. Ion argent est également un inhibiteur de la trypsine. D'autre part, l'activation de la trypsine est stimulée par l'utilisation d'ions lanthanides.

» » » » Structure de la trypsine